Metabolismo nitrogenado en las plantas: formas, utilización y otros detalles

Metabolismo Nitrógeno en Plantas: Maneras, Utilización y otros Detalles!

Existe una gran variedad de compuestos nitrogenados en una célula. Las proteínas que forman el ingrediente esencial del protoplasma, los ácidos nucleicos que determinan las fronteras morfológicas y fisiológicas de una especie, así como sus miembros individuales, enzimas, vitaminas, hormonas, alcaloides, glucósidos, etc., son de naturaleza nitrogenada.

La atmósfera es la fuente última de nitrógeno. Salvo el pequeño número de especies que pueden fijar el nitrógeno atmosférico y utilizarlo para sintetizar las innumerables sustancias nitrogenadas que necesitan, todas las plantas obtienen su requerimiento de nitrógeno del suelo.

Los nitratos y las sales de amoniaco que forman parte del medio mineral del suelo son absorbidos por las raíces y utilizados en el metabolismo del nitrógeno de la planta. De este modo, las plantas obtienen sus requerimientos de nitrógeno de cuatro maneras diferentes:

(1) como nitrógeno molecular;

(2) como nitrógeno orgánico;

(3) como nitrógeno amoniacal y

(4) como nitrato de nitrógeno.

Utilización de Nitrógeno Molecular:

Sólo muy pocos organismos son capaces de la fijación de nitrógeno, es decir, la utilización de nitrógeno atmosférico en la síntesis de compuestos nitrogenados. La bacteria simbiótica fijadora de nitrógeno más conocida es Rliizobium. Esta bacteria vive en el suelo para formar nódulos de la raíz en plantas pertenecientes a la familia Leguminosae, como frijoles, gramos, cacahuete y soja.

Algunas bacterias de vida libre, como Azotobacter y Clostridium pasteurianum, también son capaces de fijar el nitrógeno atmosférico. Rhodospirillum, Rhodopseudomonas y Chromatium, que pueden hacer la fotosíntesis, también pueden fijar nitrógeno. Pero la reducción de nitrógeno se efectúa a través de algunos donantes de electrones reducidos, como sulfuro, azufre, hidrógeno o compuestos orgánicos, y no utilizando energía de la luz.

Otros organismos fijadores de nitrógeno son algunas de las algas verde-azules, como Anabaena y Nostoc. Por lo general, son de vida libre, pero a veces forman una asociación simbiótica cuando se encuentran en las raíces coraloides de Cycas y en las hojas del helecho acuático Azolla.

La formación de nódulos en las leguminosas ha sido estudiada en detalle. Cuando se examina una sección del nódulo de la raíz, aparece rosada debido a la presencia de un pigmento llamado leghemoglobina. Al igual que la hemoglobina, la leghemoglobina es un eliminador de oxígeno. La síntesis de leghemoglobina necesita cobalto porque es una parte esencial de la vitamina B 12, un compuesto necesario para la producción del pigmento.

El molibdeno también es esencial, pero su papel no se conoce con certeza; Tal vez, desempeña el papel de cofactor y facilita las reacciones redox, lo que lleva a la reducción de nitrógeno a amoníaco. La enzima que cataliza la fijación de las funciones de nitrógeno (nitrogenasa) en condiciones aeróbicas. La leghemoglobina se combina con el oxígeno y protege el oxígeno y protege la nitrogenasa.

Las reacciones exactas involucradas en la reducción de nitrógeno molecular a amoníaco no se conocen con certeza. Sin embargo, la conversión de N 2 a NH 3 no es un proceso directo. Las posibles vías en la reducción de nitrógeno molecular a amoníaco se dan a continuación.

Utilización de nitrógeno orgánico:

Muchas plantas utilizan compuestos orgánicos de nitrógeno tales como aminoácidos y urea. La forma de utilización de la urea por las plantas no está bien desarrollada pero, con toda probabilidad, la ureasa, la enzima que actúa sobre la urea, la hidroliza a dos moléculas de amoniaco y una de dióxido de carbono. El amoníaco se metaboliza de la manera habitual.

Nitrógeno Amoniacal:

Las sales amoniacales se emplean a menudo como fuente de nitrógeno en varias plantas. Pero la disponibilidad con la que una planta absorbe un compuesto amoniacal depende de la naturaleza del suelo y la edad de la planta. El radical amoniacal absorbido por una planta está integrado en amidas, aminoácidos y proteínas.

Nitrato Nitrato:

Los suelos contienen buenas cantidades de nitratos y la mayoría de las plantas obtienen su requerimiento de nitrógeno en esa forma. De hecho, varias plantas prefieren el nitrato de nitrógeno al nitrógeno amoniacal. El nitrato de nitrógeno se reduce a la forma amoniacal antes de la incorporación en uno de los compuestos de nitrógeno de la célula. Ya en 1895, Schulze sugirió la siguiente vía para esta reducción.

Nitrato -> Nitrito -> Hyponitrite -> Hidroxilamina -> Amoniaco

1. Reducción de nitrato a nitrito:

Se lleva a cabo por la agencia de la enzima nitrato reductasa. La enzima tiene FAD como su grupo protésico y utiliza NADPH o NADH como fuente de poder reductor.

El molibdeno también es esencial para la reducción de nitratos. Esto se evidencia por el hecho de que en las plantas deficientes en molibdeno los nitratos se acumulan; Sirve como portador de electrones. El esquema de transferencia de electrones que ocurre durante la reducción de nitratos a nitritos puede representarse como se muestra a continuación.

2. Reducción de nitritos:

Venecko y Verner (1955) mostraron que la reducción de nitrato - nitrógeno a amino-nitrógeno ocurre en hojas intactas, tanto en luz como en oscuridad. A principios de 1953, Evans y Nason demostraron que en los extractos de plantas, que contienen NADPH, los nitritos desaparecen lentamente, sin embargo, parece que el poder reductor para esto lo proporciona la división fotoquímica del agua.

2HNO 2 + 2H 2 O -> 2NH 3 + 3O 2

Todavía no se ha aislado una enzima reductora de nitritos, aunque Nason, Abraham y Averback (1954) prepararon un sistema enzimático de este tipo a partir de Neurospora. Se ha encontrado que este sistema es capaz de usar NADH o NADPH como donante de hidrógeno.

Reducción de hidroxilamina:

Nason (1955) y Frear y Burrel (1955) aislaron la enzima que convierte la hidroxilamina en amoníaco de Neurospora y plantas superiores, respectivamente. También se sospecha que esta enzima es una metaloflavoproteína con manganeso como cofactor metálico. También emplea NADH como el donante de hidrógeno.

NH 2 OH + NADH + H + -> NH 3 + NAD + H 2 O

Resumiendo la ecuación según el esquema de Schulze que tenemos

Finalmente, el amoníaco se convierte en aminoácido, ya sea ácido glutámico o aspártico. Estos sirven para iniciar una gran variedad de reacciones de transaminación y, por ende, para construir proteínas.

Metabolismo de aminoácidos:

La síntesis de aminoácidos se produce principalmente en las raíces y hojas donde se reducen los nitratos. Las células de estas regiones deben proporcionar los ácidos orgánicos necesarios que se forman principalmente en el ciclo de Krebs. A medida que el ciclo de Krebs ocurre en las mitocondrias, se piensa que los sitios de síntesis de aminoácidos son las mitocondrias. Los aminoácidos están formados por los siguientes métodos:

1. Aminación reductiva:

En presencia de una deshidrogenasa y un poder reductor (ya sea NADH 2 o NADPH.), El amoníaco se puede combinar directamente con un cetoácido para producir un aminoácido. El sustrato de la aminación reductiva es generalmente el ácido a-cetoglutúrico, un intermedio del ciclo de Krebs. Da lugar al ácido glutámico. El ácido glutámico es reconocido como el puerto de entrada para el nitrógeno inorgánico en la vía metabólica.

La formación de ácido glutámico tiene lugar a través de dos pasos. Primero se amina el ácido a-cetoglutárico a a-iminoglutárico y luego a través de la mediación de NADPH y se forma ácido glutámico deshidrogenasa glutámico deshidrogenasa.

Además del ácido α-ketoglutárico, otros ácidos orgánicos que se someten a una aminación reductiva son el oxaloacetato y el ácido pirúvico.

2. Transaminación:

Una vez que se organiza un aminoácido, constituye el punto de partida para la producción de otros aminoácidos. Esto sucede a través de reacciones de transaminación. Una reacción de transaminación consiste en la transferencia de un grupo amino de un aminoácido a un ácido orgánico, de modo que se forma otro aminoácido.

Una reacción típica de transaminación se puede representar de la siguiente manera:

Wilson, King y Burris (1954) demostraron reacciones de transaminación con ácido glutámico y otros diecisiete aminoácidos. Algunos de ellos son:

Ácido glutámico + ácido oxaloacético ácido α-ketoglutárico + ácido aspártico

Ácido glutámico 4 Ácido pirúvico Ácido α-ketoglutárico + alanina.

Un aspecto importante del metabolismo de los aminoácidos es que no se almacenan ni se excretan.


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