Notas útiles sobre el epítopo de los inmunógenos.

Notas útiles sobre el epítopo de los inmunógenos!

La mayoría de los inmunógenos se componen de muchos tipos de moléculas.

Sin embargo, solo algunas de estas moléculas actúan como inmunógenos. Incluso dentro de una única molécula inmunogénica, la respuesta inmune no está dirigida contra toda la molécula, sino solo contra unos pocos residuos de aminoácidos en la molécula.

El conjunto de aminoácidos que es reconocido por la inmunoglobulina o el receptor de células T (TCR, por sus siglas en inglés) se denomina epítopo (anteriormente llamado determinante antigénico). Una sola molécula inmunogénica puede tener uno o más epítopos diferentes (Fig. 6.1).

Fig. 6.1: Diagrama para mostrar la presencia de diferentes epítopos en un antígeno.

En este diagrama se muestran tres epítopos diferentes en un antígeno. Los epítopos peptídicos difieren entre sí por las secuencias de aminoácidos y, en consecuencia, difieren en su estructura tridimensional. Dado que los epítopos difieren entre sí, los anticuerpos inducidos contra los epítopos también difieren entre sí. La inmunoglobulina de superficie (slg; receptor de células B) en una célula B se une a un epítope y la unión se produce entre los aminoácidos del epítope y las secuencias de aminoácidos complementarias en la región hipervariable de slg.

Los residuos de aminoácidos de la proteína tienden a plegarse en masas compactas. El patrón general de plegamiento de cada proteína es rígido. Por lo tanto, los residuos de aminoácidos expuestos en la superficie de la masa plegada ocupan ubicaciones fijas entre sí. Los cristalogramas de rayos X han demostrado que los anticuerpos entran en contacto con los residuos de aminoácidos en la superficie de un antígeno proteico. El número de aminoácidos con los que cada anticuerpo entra en contacto varía de 3 a 20.

yo. En muchos casos, todos los residuos de aminoácidos de un epítopo se encuentran linealmente. Tales epítopos se denominan epítopos lineales (o secuenciales). La desnaturalización por calor no altera las posiciones de los residuos en un epítope lineal. Por lo tanto, incluso después del calentamiento, los epítopos lineales se combinan con sus anticuerpos correspondientes (Fig. 6.2).

ii. Mientras que, algunos epítopos no están formados por aminoácidos lineales. Debido a la naturaleza de plegamiento de la cadena de aminoácidos, los aminoácidos de diferentes ubicaciones de la cadena se acercan entre sí. Un epítopo puede estar formado por aminoácidos de diferentes partes de la cadena polipeptídica y situarse cerca uno del otro. Este tipo de epítopo se denomina epítopo conformacional.

Los residuos de aminoácidos que constituyen el epítopo conformacional están muy separados en la secuencia de aminoácidos primaria, pero se colocan cerca uno del otro en la estructura terciaria. Cuando se calienta una proteína con epítopo conformacional, se produce la desnaturalización de la cadena proteica y la cadena de aminoácidos pierde el plegamiento tridimensional. Los aminoácidos, que formaron el epítopo, se separan entre sí debido al calor y, en consecuencia, el epítopo se pierde. Por lo tanto, los anticuerpos formados contra el epítope conformacional no pueden unirse al antígeno desnaturalizado (Fig. 6.2).